牛血清白蛋白(BSA)是一种广泛使用的模型蛋白,其表面富含赖氨酸和精氨酸残基,易于与还原糖发生非酶促糖基化反应,形成高级糖基化终末产物(AGEs)类结构。经糖基化修饰后,BSA的表面电荷分布、亲疏水平衡及构象柔性均发生显著变化。这类修饰通常导致蛋白分子体积轻微膨胀,同时增强其在水相环境中的胶体稳定性。
在界面行为方面,糖基化BSA展现出更强的吸附能力和膜形成倾向。其糖链部分可作为空间屏障,抑制蛋白分子间的非特异性聚集,同时提升其在复杂介质中的分散性能。此外,糖基化还赋予BSA一定的分子识别能力,例如通过糖-蛋白相互作用参与多组分自组装过程。这种修饰策略不仅调控了蛋白的物理化学行为,也为构建功能性生物界面提供了新思路。在材料科学与软物质工程中,糖基化BSA可作为稳定剂、模板剂或响应性构筑单元,具有良好的应用延展性。
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