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MUC1是一种跨膜粘蛋白，其核心特征为富含丝氨酸/苏氨酸的串联重复序列（典型片段如GVTSAPDTRPAP）。在正常生理状态下，该序列被密集糖链覆盖；而在特定病理微环境中，糖基化水平显著降低，导致肽骨架暴露，形成可被免疫系统识别的表位窗口。这一独特转化使MUC1肽成为极具价值的天然识别标记。
暴露的表位中，PDTRP区域为免疫优势结构域。其线性序列虽无复杂空间折叠，但凭借亲水性残基和电荷分布形成可溶性构象。为增强其稳定性，可通过引入脯氨酸锚定末端或替换D型氨基酸以抵抗酶解，但核心表位仍保持天然序列特征。
低糖基化MUC1的识别依赖两类机制：
天然抗体结合：暴露的PDTRP可被天然抗体（如ASM2）特异性捕获，表位亲和力源于极性残基（如Arg、Thr）的静电互补；
免疫细胞靶向：人工设计的甘露糖修饰体（Man-MUC1）通过PEG桥接糖基，靶向树突细胞表面凝集素受体，促进抗原内化与递呈。
在应用层面，MUC1肽的核心价值体现于：
免疫诊断：作为低糖基化标志物的探针，用于检测体液中的特异性抗体；
疫苗设计：以天然表位为基础构建疫苗载体，激发适应性免疫应答；
仿生修饰：葡萄糖/PEG修饰可改善溶解性，但需保留表位天然性以确保识别准确性。
MUC1肽的功能本质是病理微环境的生物标记，其应用紧密围绕其天然暴露机制与免疫原性展开。
广州为华生物科技等企业已开始提供MUC1肽及相关产品的商业化供应，为科研和临床转化奠定了基础。
