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HAIYPRH-Cys是一种由七氨基酸核心序列（HAIYPRH）与半胱氨酸（Cys）共价连接而成的短肽，其分子设计融合了靶向性与化学修饰的灵活性。该多肽的理化性质呈现显著的两亲性特征：序列中组氨酸（His）和精氨酸（Arg）的碱性侧链赋予其正电性，在生理pH环境下可与细胞膜表面的负电性磷脂头基发生静电相互作用；而丙氨酸（Ala）、异亮氨酸（Ile）和酪氨酸（Tyr）构成的疏水区域则参与脂质双分子层的嵌入，形成稳定的膜结合构象。半胱氨酸的引入不仅为多肽提供了巯基（-SH）活性位点，还通过二硫键形成能力支持其自组装或与其他分子（如荧光探针、纳米载体）的定向偶联。
功能层面，HAIYPRH-Cys的核心序列HAIYPRH已被证实具有转铁蛋白受体（TfR）靶向特性。TfR在多种快速增殖细胞中高表达，该多肽通过与受体胞外结构域的特异性结合，可介导内吞作用，实现细胞对连接分子的高效摄取。这种特性使其成为递送系统的理想配体——例如，当与脂质体或聚合物纳米颗粒偶联时，可显著提升载体对靶细胞的识别效率。此外，半胱氨酸的化学修饰潜力进一步扩展了其应用场景：通过巯基与马来酰亚胺基团的点击化学反应，可实现多肽与药物、核酸或成像剂的精准连接，构建多功能复合分子。
稳定性方面，HAIYPRH-Cys在低温条件下（如4℃）可保持构象完整，但需避免反复冻融以防止肽链聚集。其血清稳定性受蛋白酶降解影响，可通过D-氨基酸替换或环化策略优化。值得注意的是，该多肽的细胞穿透能力与序列中的脯氨酸（Pro）密切相关——Pro的刚性结构限制了肽链的柔性，可能通过减少非特异性结合来增强靶向特异性。未来研究可聚焦于优化半胱氨酸的位置与修饰方式，以平衡靶向效率与化学稳定性，推动其在生物医学领域的转化应用。
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